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PNAS:科学家发现感染性细菌的新型耐药蛋白质
浏览次数:1002  作者:T.Shen 发布时间:2013-12-26  来源:生物谷   [返回列表

2013年12月3日 讯 /生物谷BIOON/ --近日,来自利兹大学和麦考瑞大学的研究者通过研究在细菌中鉴别出了一种耐药蛋白质,其可以使得细菌对氯己定(Chlorhexidine)产生耐药,氯己定是一种常用于医院的消毒剂,相关研究刊登于国际著名杂志PNAS上。

文章中,研究者揭示了鲍氏不动杆菌将消毒剂氯己定外排出细菌菌体的分子机制,Peter Henderson教授表示,鲍氏不动杆菌可以产生一种新型蛋白质来应对氯己定的杀灭作用,这种新型蛋白质是一种名为Ace的外排泵蛋白,其可以将氯己定有效泵出菌体外从而使得细菌产生耐药。

曾经可以使用一般的抗生素来治疗鲍氏不动杆菌引发的感染,但是现在该细菌也对抗生素产生了一定的耐药性,从而使得治疗其引发的感染变得困难。研究者表示,我们鉴别出的这种新型耐药蛋白,就可以帮助我们寻找新型的化合物来抑制该耐药蛋白的活性,从而阻断细菌引发的感染。

下一步研究者将继续深入研究这些耐药性蛋白质是否在其它微生物中也具有类似的耐药特性,目前研究者开发新型抗生素的速度远不及细菌产生耐药性的速度,这就要求研究者更加努力去开发治疗细菌耐药的新型方法和技术。

最后研究者Ian Paulsen补充道,抗菌药和消毒剂是经常用于控制医院细菌扩散的有效手段,本文的研究就使得我们必须去研究阻断细菌耐药外排泵的途径,当然基于本文的研究,相信未来我们会开发出有效的疗法来阻断鲍氏不动杆菌的耐药性感染。(生物谷Bioon.com)

 

Transcriptomic and biochemical analyses identify a family of chlorhexidine efflux proteins

Karl A. Hassana, Scott M. Jacksonb, Anahit Penesyana, Simon G. Patchingb, Sasha G. Tetua, Bart A. Eijkelkampc, Melissa H. Brownc, Peter J. F. Hendersonb,1, and Ian. T. Paulsena,1

 

Chlorhexidine is widely used as an antiseptic or disinfectant in both hospital and community settings. A number of bacterial species display resistance to this membrane-active biocide. We examined the transcriptomic response of a representative nosocomial human pathogen, Acinetobacter baumannii, to chlorhexidine to identify the primary chlorhexidine resistance elements. The most highly up-regulated genes encoded components of a major multidrug efflux system, AdeAB. The next most highly overexpressed gene under chlorhexidine stress was annotated as encoding a hypothetical protein, named here as AceI. Orthologs of the aceI gene are conserved within the genomes of a broad range of proteobacterial species. Expression of aceI or its orthologs from several other γ- or β-proteobacterial species in Escherichia coli resulted in significant increases in resistance to chlorhexidine. Additionally, disruption of the aceI ortholog in Acinetobacter baylyi rendered it more susceptible to chlorhexidine. The AceI protein was localized to the membrane after overexpression in E. coli. This protein was purified, and binding assays demonstrated direct and specific interactions between AceI and chlorhexidine. Transport assays using [14C]-chlorhexidine determined that AceI was able to mediate the energy-dependent efflux of chlorhexidine. An E15Q AceI mutant with a mutation in a conserved acidic residue, although unable to mediate chlorhexidine resistance and transport, was still able to bind chlorhexidine. Taken together, these data are consistent with AceI being an active chlorhexidine efflux protein and the founding member of a family of bacterial drug efflux transporters.

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